导读 微生物研究所的Nobuo Noda博士和Kazuaki Matoba博士发现Atg9是一种介导自噬的蛋白质，在两层脂双层之间具有磷脂转运活性(脂质scrambl
微生物研究所的Nobuo Noda博士和Kazuaki Matoba博士发现Atg9是一种介导自噬的蛋白质，在两层脂双层之间具有磷脂转运活性(脂质scramblase活性)并被阐明。蛋白质的活性导致自噬膜的肿胀。
自噬的形成是确定自噬降解靶点的重要步骤，自噬是细胞内蛋白质降解的机制之一。虽然研究小组此前发现脂质转移蛋白Atg2可以从内质网转移磷脂，但利用转运的磷脂使膜膨胀的方式仍然未知。
研究小组在体外证明了酵母和人Atg9(一种功能未知的膜蛋白)表现出了脂质破坏酶的活性。此外，作为通过冷冻电子显微镜检查酵母Atg9的三维结构的结果，他们发现Atg9具有连接脂质双层的两个膜小叶的孔。他们还发现，造孔氨基酸的突变导致Atg9在体外失去脂稀疏酶活性，并抑制酵母自噬的形成。因此，他们揭示了一种全新的机制，即Atg9是一种新的紊乱酶。与脂质转移蛋白Atg2结合，这两种蛋白可以形成自噬。
自噬领域长期存在的一个问题，即分离膜溶胀机制的阐明，为加速研究提供了希望，这将有助于全面了解自噬形成的分子机制。由于对自噬体形成机制的认识更加深入，有望通过人工控制自噬来促进各种疾病的治疗和预防的研发。
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