引言淀粉样蛋白(amyloid)是指在器官和组织中发现的异常纤维状细胞外和蛋白质沉积，形成不溶性结构，具有抗降解性。它们的形成可以伴随疾病，其中淀粉样蛋白是指在器官和组织中发现的异常纤维细胞外和蛋白质沉积，其形成具有抗降解性的不溶性结构。它们的形成可以伴随疾病，每种疾病的特征在于特定的蛋白质或肽聚集。淀粉样纤维和纳米晶体的纳米机械性能取决于它们的二级和四级结构以及分子间几何结构。科学家们使用了先进的成像方法，包括原子力显微镜(AFM)来揭示淀粉样蛋白的形态学和力学异质性，尽管基于常规光谱方法很难获得全面的理解。
在最近发表于《先进科学》的最新报告中，Jozef Adamcik和来自苏黎世联邦理工学院、剑桥大学、卢森堡大学和上海大学的国际研究人员团队演示了组合单分子纳米光谱学方法。他们将技术与原子建模相结合，以了解基于纳米六肽的淀粉样纤维向淀粉样微晶的结构转化。他们将硬化的根本原因归结为分子间-片层结构含量的增加。杨氏模量刚度的增加与分子间氢键和平行折叠结构密度的增加有关，以稳定晶体。
材料科学中的淀粉样蛋白
淀粉样蛋白是由蛋白质或肽产生的高度有序结构，与多种疾病有关，包括多种神经退行性疾病，如阿尔茨海默病、帕金森病、克-雅病和牛海绵状脑病等。了解它们的生物物理特性可以提供很多新的信息来抑制它们的形成。然而，在材料科学中，大量肽和蛋白质自组装成淀粉样结构的能力开辟了一种利用它们开发生物医学和纳米技术应用的新纳米材料的方法。因此，材料科学家渴望在更广泛的背景下获得有关淀粉样蛋白结构和形态的详细知识，以便用于从医学到纳米技术的应用。在本工作中，Adamcik等人研究了六肽模型系统的多态性，并利用峰力定量纳米机械力显微镜(PF-QNM-AFM)分析了单分子能力。方法将原子力显微镜(AFM)和红外技术与原子模型相结合，在单个聚集体的尺度上研究和关联纤维及其晶型的纳米力学、化学和结构特性。
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